Từ "enzyme" có nguồn gốc từ tiếng Latinh. Trong bản dịch, nó có nghĩa là "bột chua". Trong tiếng Anh, khái niệm "enzyme" được sử dụng, bắt nguồn từ thuật ngữ Hy Lạp, có nghĩa là cùng một thứ. Enzyme là các protein chuyên biệt. Chúng được hình thành trong tế bào và có khả năng đẩy nhanh quá trình sinh hóa. Nói cách khác, chúng hoạt động như chất xúc tác sinh học. Chúng ta hãy xem xét thêm điều gì tạo nên tính đặc hiệu của hoạt động của các enzym. Các loại đặc điểm cũng sẽ được mô tả trong bài viết.
Đặc điểm chung
Biểu hiện của hoạt tính xúc tác của một số enzym là do sự hiện diện của một số hợp chất phi protein. Chúng được gọi là đồng yếu tố. Chúng được chia thành 2 nhóm: ion kim loại và một số chất vô cơ, cũng như coenzyme (hợp chất hữu cơ).
Cơ chế hoạt động
Về bản chất hóa học, các enzym thuộc nhóm protein. Tuy nhiên, không giống như phần sau, các phần tử đang được xem xét có chứa một trang đang hoạt động. Nó là một phức hợp độc đáo của các nhóm chức năng của các gốc axit amin. Chúng được định hướng chặt chẽ trong không gian do cấu trúc bậc ba hoặc bậc bốn của enzym. Không hoạt độngtrung tâm là các vị trí xúc tác và cơ chất bị cô lập. Sau đó là những gì xác định tính đặc hiệu của các enzym. Cơ chất là chất mà protein hoạt động. Trước đây, người ta tin rằng sự tương tác của họ được thực hiện theo nguyên tắc “chìa khóa dẫn đến lâu đài”. Nói cách khác, vị trí hoạt động rõ ràng phải tương ứng với chất nền. Hiện tại, một giả thuyết khác chiếm ưu thế. Người ta tin rằng ban đầu không có sự tương ứng chính xác, nhưng nó xuất hiện trong quá trình tương tác của các chất. Vị trí thứ hai - xúc tác - ảnh hưởng đến tính đặc hiệu của hành động. Nói cách khác, nó quyết định bản chất của phản ứng được tăng tốc.
Tòa nhà
Tất cả các enzym được chia thành một và hai thành phần. Trước đây có cấu trúc tương tự như cấu trúc của các protein đơn giản. Chúng chỉ chứa các axit amin. Nhóm thứ hai - protein - bao gồm các phần protein và phi protein. Cuối cùng là coenzyme, đầu tiên là apoenzyme. Sau đó xác định tính đặc hiệu của cơ chất của enzym. Đó là, nó thực hiện chức năng của một vị trí chất nền trong trung tâm hoạt động. Theo đó, coenzyme hoạt động như một vùng xúc tác. Nó liên quan đến tính cụ thể của hành động. Vitamin, kim loại và các hợp chất trọng lượng phân tử thấp khác có thể hoạt động như coenzyme.
Xúc tác
Sự xảy ra của bất kỳ phản ứng hóa học nào đều liên quan đến sự va chạm của các phân tử của các chất tương tác. Chuyển động của chúng trong hệ được xác định bởi sự có mặt của thế năng tự do. Đối với một phản ứng hóa học, điều cần thiết là các phân tử phải thực hiện một quá trình chuyển đổiđiều kiện. Nói cách khác, họ phải có đủ sức mạnh để vượt qua hàng rào năng lượng. Nó đại diện cho lượng năng lượng tối thiểu để làm cho tất cả các phân tử phản ứng. Tất cả các chất xúc tác, bao gồm cả các enzym, đều có khả năng làm giảm hàng rào năng lượng. Điều này góp phần đẩy nhanh quá trình phản ứng.
Tính đặc hiệu của enzym là gì?
Khả năng này được thể hiện ở sự gia tốc chỉ của một phản ứng nhất định. Các enzym có thể hoạt động trên cùng một cơ chất. Tuy nhiên, mỗi người trong số họ sẽ chỉ tăng tốc cho một phản ứng cụ thể. Tính đặc hiệu phản ứng của enzym có thể được xác định bằng ví dụ về phức hợp pyruvate dehydrogenase. Nó bao gồm các protein ảnh hưởng đến PVK. Những chất chính là: pyruvate dehydrogenase, pyruvate decarboxylase, acetyltransferase. Bản thân phản ứng này được gọi là quá trình khử cacboxyl oxy hóa PVC. Sản phẩm của nó là axit axetic hoạt động.
Phân loại
Có các loại đặc hiệu của enzym sau:
- Lập thể. Nó được thể hiện ở khả năng của một chất ảnh hưởng đến một trong những chất đồng phân lập thể cơ chất có thể có. Ví dụ, fumarate hydrotase có thể hoạt động trên fumarate. Tuy nhiên, nó không ảnh hưởng đến đồng phân cis - axit maleic.
- Tuyệt đối. Tính đặc hiệu của các enzym loại này được thể hiện ở khả năng của một chất chỉ ảnh hưởng đến một cơ chất cụ thể. Ví dụ: sucrase phản ứng riêng với sucrose, arginase với arginine, v.v.
- Tương đối. Tính đặc hiệu của các enzym trong nàytrường hợp được thể hiện ở khả năng của một chất ảnh hưởng đến một nhóm chất nền có liên kết cùng loại. Ví dụ, alpha-amylase phản ứng với glycogen và tinh bột. Chúng có một liên kết loại glycosidic. Trypsin, pepsin, chymotrypsin ảnh hưởng đến nhiều protein của nhóm peptit.
Nhiệt độ
Enzyme có tính đặc hiệu trong những điều kiện nhất định. Đối với hầu hết chúng, nhiệt độ + 35 … + 45 độ được lấy làm mức tối ưu. Khi một chất được đặt trong điều kiện có tỷ lệ thấp hơn, hoạt tính của nó sẽ giảm. Trạng thái này được gọi là bất hoạt có thể đảo ngược. Khi nhiệt độ tăng lên, khả năng của anh ta sẽ được phục hồi. Điều đáng nói là khi đặt trong các điều kiện mà t cao hơn các giá trị được chỉ định, thì hiện tượng bất hoạt cũng sẽ xảy ra. Tuy nhiên, trong trường hợp này, nó sẽ không thể thay đổi được, vì nó sẽ không được phục hồi khi nhiệt độ giảm xuống. Điều này là do sự biến tính của phân tử.
Ảnh hưởng của pH
Điện tích của phân tử phụ thuộc vào tính axit. Theo đó, pH ảnh hưởng đến hoạt động của vị trí hoạt động và tính đặc hiệu của enzym. Chỉ số axit tối ưu cho mỗi chất là khác nhau. Tuy nhiên, trong hầu hết các trường hợp, nó là 4-7. Ví dụ, đối với alpha-amylase của nước bọt, độ axit tối ưu là 6,8. Trong khi đó, có một số trường hợp ngoại lệ. Ví dụ, độ axit tối ưu của pepsin là 1,5-2,0, chymotrypsin và trypsin là 8-9.
Nồng
Càng có nhiều enzyme, tốc độ phản ứng càng nhanh. Giốngmột kết luận cũng có thể được đưa ra về nồng độ của chất nền. Tuy nhiên, về mặt lý thuyết, hàm lượng bão hòa của mục tiêu được xác định cho từng chất. Với nó, tất cả các trung tâm đang hoạt động sẽ bị chiếm bởi chất nền có sẵn. Trong trường hợp này, tính đặc hiệu của enzym sẽ là tối đa, bất kể việc bổ sung mục tiêu sau đó.
Chất điều chỉnh
Chúng có thể được chia thành chất ức chế và chất kích hoạt. Cả hai loại này được chia thành không cụ thể và cụ thể. Loại chất hoạt hóa thứ hai bao gồm muối mật (đối với lipase trong tuyến tụy), ion clorua (đối với alpha-amylase), axit clohydric (đối với pepsin). Các chất hoạt hóa không đặc hiệu là các ion magiê ảnh hưởng đến kinase và phosphatase, và các chất ức chế cụ thể là các peptit tận cùng của proenzyme. Sau đó là các dạng chất không hoạt động. Chúng được kích hoạt khi phân cắt các peptit đầu cuối. Các loại cụ thể của chúng tương ứng với từng proenzyme riêng lẻ. Ví dụ, ở dạng không hoạt động, trypsin được sản xuất dưới dạng trypsinogen. Trung tâm hoạt động của nó được đóng lại bởi một hexapeptit đầu cuối, là một chất ức chế cụ thể. Trong quá trình kích hoạt, nó được tách ra. Kết quả là trang web đang hoạt động của trypsin trở nên mở. Chất ức chế không đặc hiệu là muối từ kim loại nặng. Ví dụ, đồng sunfat. Chúng kích thích sự biến tính của các hợp chất.
Ức chế
Nó có thể được cạnh tranh. Hiện tượng này thể hiện ở chỗ xuất hiện sự giống nhau về cấu trúc giữa chất ức chế và cơ chất. họ đangtham gia vào một cuộc đấu tranh để liên lạc với trung tâm đang hoạt động. Nếu hàm lượng chất ức chế cao hơn so với cơ chất, một chất ức chế enzym phức tạp được hình thành. Khi một chất đích được thêm vào, tỷ lệ sẽ thay đổi. Kết quả là, chất ức chế sẽ bị đẩy ra ngoài. Ví dụ, succinate hoạt động như một chất nền cho succinate dehydrogenase. Chất ức chế là oxaloacetate hoặc malonate. Các ảnh hưởng cạnh tranh được coi là sản phẩm phản ứng. Thường thì chúng tương tự như chất nền. Ví dụ, đối với glucose-6-phosphate, sản phẩm là glucose. Cơ chất sẽ là glucose-6 phosphate. Sự ức chế không cạnh tranh không bao hàm sự giống nhau về cấu trúc giữa các chất. Cả chất ức chế và cơ chất có thể liên kết với enzym cùng một lúc. Trong trường hợp này, một hợp chất mới được hình thành. Nó là một chất ức chế phức hợp-enzyme-chất nền. Trong quá trình tương tác, trung tâm hoạt động bị chặn. Điều này là do liên kết của chất ức chế với vị trí xúc tác của AC. Một ví dụ là cytochrome oxidase. Đối với enzym này, oxy đóng vai trò là chất nền. Các muối của axit hydrocyanic là chất ức chế men cytochrome oxidase.
Allosteric quy định
Trong một số trường hợp, ngoài trung tâm hoạt động quyết định tính đặc hiệu của enzym, còn có một liên kết nữa. Nó là một thành phần allosteric. Nếu chất hoạt hóa cùng tên liên kết với nó, hiệu suất của enzym tăng lên. Nếu một chất ức chế phản ứng với trung tâm allosteric, thì hoạt tính của chất đó sẽ giảm tương ứng. Ví dụ, adenylate cyclase vàguanylate cyclase là các enzym điều chỉnh loại allosteric.
