Bài viết của chúng tôi sẽ dành cho việc nghiên cứu tính chất của các chất là cơ sở của hiện tượng sự sống trên Trái Đất. Các phân tử prôtêin có ở dạng phi tế bào - virut, là một phần của tế bào chất và các bào quan của tế bào nhân sơ và tế bào nhân sơ. Cùng với axit nucleic, chúng tạo nên chất di truyền - chất nhiễm sắc và tạo nên thành phần chính của nhân - nhiễm sắc thể. Báo hiệu, xây dựng, xúc tác, bảo vệ, năng lượng - đây là danh sách các chức năng sinh học mà protein thực hiện. Tính chất lý hóa của protein là khả năng hòa tan, tạo kết tủa và tạo muối. Ngoài ra, chúng có khả năng biến tính và về bản chất hóa học là các hợp chất lưỡng tính. Hãy cùng khám phá thêm những đặc tính này của protein.
Các loại đơn phân protein
20 loại α-amino axit là đơn vị cấu trúc của protein. Ngoài gốc hiđrocacbon, chúng còn chứa NH2- nhóm amino và COOH-nhóm cacboxyl. Nhóm chức quyết định tính axit và tính bazơ của đơn chất protein. Vì vậy, trong hóa học hữu cơ, các hợp chất thuộc lớp này được gọi là chất lưỡng tính. Các ion hydro của nhóm cacboxyl bên trong phân tử có thể được tách ra và liên kết với các nhóm amin. Kết quả là một muối bên trong. Nếu có một số nhóm cacboxyl trong phân tử, thì hợp chất sẽ có tính axit, chẳng hạn như axit glutamic hoặc axit aspartic. Nếu nhóm amin chiếm ưu thế thì axit amin là bazơ (histidin, lysin, arginin). Với số nhóm chức bằng nhau, dung dịch peptit có phản ứng trung hòa. Người ta đã chứng minh rằng sự hiện diện của cả ba loại axit amin ảnh hưởng đến những đặc điểm nào của protein. Các đặc tính hóa lý của protein: độ hòa tan, pH, điện tích đại phân tử, được xác định bởi tỷ lệ axit amin có tính axit và axit amin bazơ.
Yếu tố nào ảnh hưởng đến khả năng hòa tan của peptit
Hãy cùng tìm hiểu tất cả các tiêu chí cần thiết mà quá trình hydrat hóa hoặc quá trình solvat hóa của các đại phân tử protein phụ thuộc vào đó. Đó là: cấu hình không gian và khối lượng phân tử, được xác định bởi số gốc axit amin. Nó cũng tính đến tỷ lệ giữa các phần phân cực và không phân cực - các gốc nằm trên bề mặt của protein trong cấu trúc bậc ba và tổng điện tích của đại phân tử polypeptide. Tất cả các tính chất trên đều ảnh hưởng trực tiếp đến khả năng hòa tan của protein. Chúng ta hãy xem xét kỹ hơn chúng.
Globules và khả năng ngậm nước của chúng
Nếu cấu trúc bên ngoài của peptit có dạng hình cầu, thì người ta thường nói về cấu trúc hình cầu của nó. Nó được ổn định bởi các liên kết hydro và kỵ nước, cũng như bởi lực hút tĩnh điện của các phần tích điện trái dấu của đại phân tử. Ví dụ, hemoglobin, mang các phân tử oxy qua máu, ở dạng bậc bốn bao gồm bốn đoạn myoglobin, liên kết với nhau bởi heme. Các protein trong máu như albumin, α- và ϒ-globulin dễ dàng tương tác với các chất trong huyết tương. Insulin là một peptit hình cầu khác có tác dụng điều chỉnh mức đường huyết ở động vật có vú và con người. Các phần kỵ nước của các phức hợp peptit như vậy nằm ở giữa cấu trúc nhỏ gọn, trong khi các phần ưa nước nằm trên bề mặt của nó. Điều này cung cấp cho chúng khả năng bảo tồn các đặc tính tự nhiên trong môi trường lỏng của cơ thể và kết hợp chúng thành một nhóm protein hòa tan trong nước. Ngoại lệ là các protein hình cầu tạo nên cấu trúc khảm của màng tế bào người và động vật. Chúng liên kết với glycolipid và không hòa tan trong dịch gian bào, đảm bảo vai trò rào cản của chúng trong tế bào.
Peptide dạng sợi
Collagen và elastin, là một phần của lớp hạ bì và quyết định độ săn chắc và đàn hồi của nó, có cấu trúc dạng sợi. Chúng có thể kéo dài, thay đổi cấu hình không gian của chúng. Fibroin là một loại protein tơ tự nhiên do ấu trùng tằm tạo ra. Nó chứa các sợi cấu trúc ngắn, bao gồm các axit amin có khối lượng và chiều dài phân tử nhỏ. Trước hết, đây là serine, alanin và glycine. Của anh ấychuỗi polypeptide được định hướng trong không gian theo chiều dọc và chiều ngang. Chất thuộc loại polypeptit có cấu trúc và có dạng phân lớp. Không giống như polypeptit hình cầu, độ hòa tan của protein bao gồm các sợi là rất thấp, vì các gốc kỵ nước của axit amin của nó nằm trên bề mặt của đại phân tử và đẩy lùi các hạt dung môi phân cực.
Keratins và đặc điểm cấu trúc của chúng
Xem xét nhóm các protein cấu trúc dạng sợi, chẳng hạn như fibroin và collagen, cần phải dựa vào một nhóm nữa của peptit phân bố rộng rãi trong tự nhiên - keratins. Chúng dùng làm cơ sở cho các bộ phận của cơ thể người và động vật như tóc, móng tay, lông vũ, len, móng guốc và móng vuốt. Keratin là gì về cấu trúc sinh hóa của nó? Nó đã được thiết lập rằng có hai loại peptit. Đầu tiên có dạng cấu trúc thứ cấp xoắn ốc (α-keratin) và là cơ sở của tóc. Loại còn lại được thể hiện bằng các sợi phân lớp cứng hơn - đây là β-keratin. Nó có thể được tìm thấy trong các bộ phận cứng của cơ thể động vật: móng guốc, mỏ chim, vảy của loài bò sát, móng vuốt của động vật có vú ăn thịt và chim. Keratin là gì, dựa trên thực tế là các axit amin của nó, chẳng hạn như valine, phenylalanine, isoleucine, có chứa một số lượng lớn các gốc kỵ nước? Nó là một loại protein không hòa tan trong nước và các dung môi phân cực khác, thực hiện các chức năng bảo vệ và cấu trúc.
Ảnh hưởng của độ pH của môi trường đến điện tích của polyme protein
Trước đó chúng ta đã đề cập rằng các nhóm chức năng của proteinmonome - aminoaxit, xác định tính chất của chúng. Bây giờ chúng tôi nói thêm rằng điện tích của polyme cũng phụ thuộc vào chúng. Các gốc ion - các nhóm cacboxyl của axit glutamic và aspartic và các nhóm amin của arginine và histidine - ảnh hưởng đến điện tích tổng thể của polyme. Chúng cũng hoạt động khác nhau trong các dung dịch axit, trung tính hoặc kiềm. Độ hòa tan của protein cũng phụ thuộc vào các yếu tố này. Vì vậy, ở pH <7, dung dịch chứa một nồng độ dư của hydro proton, ngăn cản sự phân hủy cacboxyl, do đó tổng điện tích dương trên phân tử protein tăng lên.
Sự tích tụ các cation trong protein cũng tăng lên trong trường hợp môi trường dung dịch trung tính và dư thừa các monome arginine, histidine và lysine. Trong môi trường kiềm, điện tích âm của phân tử polypeptit tăng lên, vì lượng dư ion hydro được sử dụng để hình thành phân tử nước bằng cách liên kết các nhóm hydroxyl.
Yếu tố quyết định độ hòa tan của protein
Hãy tưởng tượng một tình huống trong đó số lượng điện tích âm và dương trên một chuỗi xoắn protein là như nhau. Độ pH của môi trường trong trường hợp này được gọi là điểm đẳng điện. Tổng điện tích của bản thân đại phân tử peptit trở thành 0, và khả năng hòa tan của nó trong nước hoặc dung môi phân cực khác sẽ rất nhỏ. Các quy định của lý thuyết về sự điện li phân ly rằng độ tan của một chất trong dung môi phân cực bao gồm các lưỡng cực sẽ càng cao, các hạt của hợp chất hòa tan càng phân cực. Họ cũng giải thích các yếu tố quyết định độ hòa tanprotein: điểm đẳng điện của chúng và sự phụ thuộc của quá trình hydrat hóa hoặc solvat hóa của peptit vào tổng điện tích của đại phân tử của nó. Hầu hết các polyme của lớp này chứa một lượng dư nhóm -COO-và có tính chất hơi axit. Một ngoại lệ sẽ là các protein màng và peptit đã đề cập trước đó là một phần của chất nhân di truyền - chất nhiễm sắc. Loại thứ hai được gọi là histon và có các đặc tính cơ bản rõ rệt do sự hiện diện của một số lượng lớn các nhóm amin trong chuỗi polyme.
Hành vi của protein trong điện trường
Đối với các mục đích thực tế, thường cần phải tách các protein trong máu thành các phần nhỏ hoặc các đại phân tử riêng lẻ. Để làm điều này, bạn có thể sử dụng khả năng của các phân tử polyme tích điện để di chuyển với một tốc độ nhất định tới các điện cực trong điện trường. Một dung dịch chứa các peptit có khối lượng và điện tích khác nhau được đặt trên một chất mang: giấy hoặc một loại gel đặc biệt. Ví dụ, bằng cách truyền xung điện qua một phần huyết tương, có thể thu được tới 18 phần protein riêng lẻ. Trong số đó: tất cả các loại globulin, cũng như protein albumin, không chỉ là thành phần quan trọng nhất (nó chiếm tới 60% khối lượng peptit huyết tương), mà còn đóng vai trò trung tâm trong quá trình thẩm thấu. và lưu thông máu.
Nồng độ muối ảnh hưởng đến độ hòa tan của protein như thế nào
Khả năng tạo thành không chỉ gel, bọt và nhũ tương của peptit mà còn cả dung dịch là một đặc tính quan trọng phản ánh các đặc điểm hóa lý của chúng. Ví dụ, đã nghiên cứu trước đâyalbumin được tìm thấy trong nội nhũ của hạt ngũ cốc, sữa và huyết thanh nhanh chóng tạo thành dung dịch nước có nồng độ muối trung tính, chẳng hạn như natri clorua, trong khoảng từ 3 đến 10 phần trăm. Sử dụng ví dụ về các albumin giống nhau, người ta có thể tìm ra sự phụ thuộc của độ hòa tan protein vào nồng độ muối. Chúng hòa tan tốt trong dung dịch amoni sulfat không bão hòa, và trong dung dịch quá bão hòa, chúng kết tủa thuận nghịch và khi nồng độ muối giảm hơn nữa bằng cách thêm một phần nước, sẽ khôi phục lại lớp vỏ hydrat hóa của chúng.
Ướp muối
Các phản ứng hóa học mô tả ở trên của peptit với dung dịch của muối tạo bởi axit mạnh và kiềm được gọi là phản ứng tạo muối. Nó dựa trên cơ chế tương tác của các nhóm chức tích điện của protein với các ion muối - cation kim loại và anion của dư lượng axit. Nó kết thúc với sự mất điện tích trên phân tử peptit, giảm lớp vỏ nước của nó và sự kết dính của các phần tử protein. Kết quả là chúng kết tủa, chúng ta sẽ thảo luận sau.
Kết tủa và biến tính
Axeton và rượu etylic phá hủy lớp vỏ nước bao quanh protein trong cấu trúc bậc ba. Tuy nhiên, điều này không đi kèm với sự trung hòa của tổng điện tích trên nó. Quá trình này được gọi là kết tủa, độ hòa tan của protein giảm mạnh, nhưng không kết thúc bằng sự biến tính.
Các phân tử peptit ở trạng thái nguyên bản của chúng rất nhạy cảm với nhiều thông số môi trường, chẳng hạn nhưnhiệt độ và nồng độ của các hợp chất hóa học: muối, axit hoặc kiềm. Tăng cường hoạt động của cả hai yếu tố này tại điểm đẳng điện dẫn đến phá hủy hoàn toàn nội phân tử ổn định (cầu nối disulfua, liên kết peptit), liên kết cộng hóa trị và hydro trong polypeptit. Đặc biệt là nhanh chóng trong những điều kiện như vậy, các peptit hình cầu biến tính, đồng thời mất hoàn toàn các đặc tính hóa lý và sinh học của chúng.
